MADRID 3 Sep. (EUROPA PRESS) -

Científicos de China han investigado cómo se agregan las cadenas cortas de péptidos para profundizar nuestra comprensión del proceso, que es crucial para la estabilidad de los fármacos y el desarrollo de materiales. Su estudio, publicado en 'JACS Au', proporciona información valiosa sobre cómo interactúan, se pliegan y funcionan las proteínas cortas llamadas péptidos. Estos hallazgos tienen implicaciones significativas para la medicina, la ciencia de los materiales y la biotecnología. En concreto, se trata de un trabajo de Xi'an Jiaotong-Liverpool University (China).

Los péptidos son cadenas cortas de aminoácidos que desempeñan funciones esenciales en el organismo, ya que forman estructuras, aceleran las reacciones químicas y refuerzan el sistema inmunitario. La función específica de una proteína está determinada por la forma en que sus aminoácidos interactúan entre sí y se agregan en una estructura tridimensional.

El equipo de investigación utilizó simulaciones de dinámica molecular junto con técnicas avanzadas de inteligencia artificial, incluidos modelos de aprendizaje profundo como redes de regresión de transformadores, para predecir cómo se agregarían varios péptidos de cuatro o cinco aminoácidos (tetrapeptidos y pentapeptidos, respectivamente) en función de su secuencia de aminoácidos.

Analizando 160.000 tetrapéptidos y 3,2 millones de pentapéptidos, descubrieron que ciertos aminoácidos, en particular los aromáticos como el triptófano, la fenilalanina y la tirosina, mejoran significativamente la agregación, especialmente cuando se encuentran hacia un extremo (el C-terminal) de la cadena peptídica. Esto se debe probablemente a que los aminoácidos aromáticos tienen estructuras en forma de anillo que se atraen entre sí a través de sus nubes de electrones, normalmente denominadas interacciones "p-p", lo que les ayuda a agruparse.

Por el contrario, los aminoácidos hidrófilos, como el ácido aspártico y el ácido glutámico, inhiben la agregación debido a la fuerte interacción con las moléculas de agua que impide que los péptidos se adhieran entre sí. El estudio también demostró que cambiar la secuencia de aminoácidos afecta la agregación. Por ejemplo, agregar aminoácidos aromáticos al final de la cadena peptídica aumenta la agregación, mientras que colocar aminoácidos con carga negativa al principio la reduce.

El equipo también descubrió que los péptidos se agrupan en diferentes formas según los tipos y las posiciones de sus aminoácidos. "Los aminoácidos con carga generalmente hacen que los péptidos formen estructuras largas y similares a filamentos, mientras que los que evitan el agua tienden a crear cúmulos redondos y esféricos", explica el doctor Wenbin Li, autor correspondiente del estudio.

"También descubrimos que al comprender cómo se adhieren los tetrapéptidos entre sí, podemos predecir cómo se comportarán los pentapéptidos, lo que hace que sea más fácil predecir cómo se agruparán los péptidos más largos". Los hallazgos proporcionan pautas importantes para predecir y gestionar cómo se agregan los péptidos.

"Este conocimiento podría ayudar a crear nuevos materiales, diseñar fármacos y sistemas de administración de fármacos más estables y comprender las enfermedades relacionadas con la agregación de péptidos, como la enfermedad de Alzheimer, en la que los péptidos beta-amiloide agrupados forman placas dañinas en el cerebro", afirma el doctor Jiaqi Wang , profesor adjunto de la Universidad Xi'an Jiaotong-Liverpool (XJTLU) y primer autor del estudio. "También puede mejorar la biotecnología, como los semiconductores, los biosensores y los diagnósticos, garantizando que estas herramientas funcionen con precisión y consistencia.

Al ofrecer nuevos conocimientos sobre la agregación de péptidos, esta investigación está destinada a hacer avanzar la bioquímica, la ciencia de los materiales y la biología computacional. También demuestra la integración de la IA en el descubrimiento científico. Estos avances podrían conducir a avances en tratamientos médicos, productos ecológicos y tecnologías innovadoras", finaliza