MADRID, 31 Ago. (EUROPA PRESS) -
Puede parecer paradójico, pero estudiar qué funcional mal en enfermedades raras puede proporcionar información útil sobre la salud normal. Investigadores que evalúan el trastorno de envejecimiento prematuro Hutchinson-Gilford, la forma más común de progeria, han descubierto un proceso de proteínas descarriado en la enfermedad que podría ayudar a las personas sanas, así como los enfermos de progeria a vivir más tiempo.
Los científicos del Instituto Salk, en La Jolla, California, Estados Unidos, encontraron que la síntesis de proteínas es hiperactiva en personas con progeria. El trabajo, descrito en un artículo publicado este miércoles en 'Nature Communications', se suma a un creciente cuerpo de evidencia sobre que la reducción de la síntesis de proteínas puede prolongar la vida útil y, por tanto, puede ofrecer un objetivo terapéutico útil para contrarrestar el envejecimiento prematuro y normal.
"La producción de proteínas es un proceso extremadamente intensivo de energía para las células --dice el autor principal del artículo, Martin Hetzer, vicepresidente y director científico del Instituto Salk--. Cuando una célula dedica valiosos recursos a la producción de proteínas, otras funciones importantes pueden desatenderse. Nuestro trabajo sugiere que uno de los conductores del envejecimiento tanto anormal como normal podría acelerar la renovación de proteínas".
La progeria de Hutchinson-Gilford es una enfermedad genética muy rara que causa que las personas envejezcan entre ocho y diez veces más rápido que el resto de nosotros y lleva a una muerte prematura. La rara mutación ocurre en una de las proteínas estructurales en el núcleo celular, laminina A, pero no ha estado claro cómo una única proteína defectuosa en el núcleo causa la miríada de características de envejecimiento rápido que se observan en la enfermedad.
AMPLIO CAMBIO EN LA ESTABILIDAD GENERAL DE LAS PROTEÍNAS
Inicialmente, la científica de Salk Abigail Buchwalter, primera autora del documento, estaba interesada en si la mutación estaba haciendo la proteína laminina A menos estable y de vida más corta. Después de medir el recambio de la proteína en células cultivadas de biopsias de piel tanto de pacientes con progeria como de personas sanas, encontró que no era sólo la laminina A la que se afectaba en la enfermedad.
"Analizamos todas las proteínas del núcleo y en vez de ver la rotación rápida en la mutante laminina A y tal vez algunas proteínas asociadas con ella, vimos un cambio muy amplio en la estabilidad general de proteínas en las células de progeria --detalla Buchwalter--. Esto indicaba un cambio en el metabolismo de las proteínas que no habíamos esperado".
Junto con la rápida rotación de las proteínas, el equipo encontró que el nucleolo, que genera las estructuras de reunión de proteínas llamadas ribosomas, se agrandó en las células prematuramente envejecidas en comparación con las células sanas. El equipo vio que el tamaño del nucleolo aumentó con la edad en las células sanas, lo que sugiere que el tamaño del nucleolo no sólo podría ser un biomarcador útil del envejecimiento, sino un potencial objetivo de terapias para contrarrestar el envejecimiento prematuro y normal.
El trabajo apoya otras investigaciones que aparecen en el mismo número que muestra que la disminución de la síntesis de proteínas prolonga la vida útil en lombrices y ratones. El laboratorio de Hetzer planea continuar evaluando cómo el tamaño del nucleolo puede servir como un biomarcador fiable para el envejecimiento.
"Siempre asumimos que el envejecimiento es un proceso lineal, pero no lo sabemos con certeza --dice Hetzer--. Un biomarcador como éste que rastrea el envejecimiento sería muy útil y podría abrir nuevas formas de estudiar y entender el envejecimiento en los seres humanos".
