MADRID, 7 Mar. (EUROPA PRESS) -
Los investigadores han desarrollado un cemento sintético usando un método novedoso para replicar las proteínas adhesivas de los mejillones, con lo que han conseguido un pegamento más fuerte que el material que pretendían imitar, y que podría tener aplicaciones biomédicas, entre otras, según publican en el 'Journal of the American Chemical Society'.
El secreto del pegamento que usan estos moluscos para adherirse a las rocas ha cautivado a los científicos durante mucho tiempo. Durante años, han intentado reproducir en el laboratorio el extraordinario adhesivo y sus propiedades, centrándose en algunas de las ocho proteínas que los mejillones segregan y utilizan para recubrir un órgano llamado pie que los mejillones utilizan para adherirse a las superficies.
Ahora, utilizando un novedoso método para ordenar las moléculas, los investigadores de la Universidad Northwestern, en Estados Unidos, han creado un material que funciona incluso mejor que el pegamento que intentaban imitar. Sus hallazgos amplían el uso de estos polímeros similares a las proteínas como plataforma para crear nuevos materiales y productos terapéuticos.
"El polímero podría utilizarse como adhesivo en un contexto biomédico, lo que significa que ahora se podría pegar a un tejido específico del cuerpo --afirma Nathan Gianneschi, catedrático de química en la Facultad de Artes y Ciencias Weinberg de Northwestern y director del estudio--. Y mantener otras moléculas cercanas en un mismo lugar, lo que sería útil en la curación o reparación de heridas".
Proteínas como las que segregan los pies de los mejillones existen en la naturaleza. La evolución ha tomado la costumbre de crear estas largas cadenas lineales de aminoácidos que se repiten una y otra vez (llamadas proteínas de repetición en tándem, o TRP).
Estas estructuras proteínicas, a veces elásticas, resistentes y pegajosas, aparecen en las alas y patas de los insectos, la seda de las arañas y las patas de los mejillones. Los científicos conocen las secuencias primarias exactas de los aminoácidos que componen muchas de estas proteínas, pero tienen problemas para replicar el complicado proceso natural y mantener sus extraordinarias cualidades.
El primer autor del artículo, Or Berger, un investigador postdoctoral del laboratorio de Gianneschi que estudia los péptidos -estas mismas cadenas de aminoácidos-, tuvo una idea sobre cómo organizar los bloques de construcción de aminoácidos de forma diferente para replicar las propiedades en lugar de copiar directamente la estructura de las proteínas de los mejillones.
Tomando el bloque de construcción de una de las proteínas (el decapéptido repetido, una secuencia de 10 aminoácidos que compone la proteína del pie del mejillón), e introduciéndolo en un polímero sintético, Berger pensó que se podrían mejorar las propiedades.
Como director asociado del Instituto Internacional de Nanotecnología, Gianneschi ha construido gran parte de su laboratorio en torno a la idea de imitar la función de las proteínas mediante la química de polímeros.
Dentro de la terapéutica de precisión, las terapias farmacológicas como los anticuerpos y otras pequeñas moléculas combaten algunas enfermedades, en las que se utiliza un nanotransportador para hacer llegar el fármaco a un objetivo con mayor eficacia.
Pero Gianneschi afirma que las proteínas replicadas podrían abordar los problemas biológicos de forma diferente, cambiando las interacciones dentro y entre las células que intervienen en la progresión de la enfermedad, o entre las células, los tejidos y los materiales.
"Las proteínas organizan los aminoácidos en forma de cadenas, pero nosotros los tomamos y los organizamos en paralelo, sobre una densa columna vertebral de polímero sintético --explica Gianneschi--. Esto fue lo mismo que hemos empezado a hacer para controlar interacciones biológicas específicas, así que la misma tecnología de plataforma que utilizaremos para futuras terapias se ha convertido realmente en algo potencialmente interesante en la ciencia de los materiales".
El resultado fue algo que parece un pincel de péptidos en lugar de unir aminoácidos en línea recta como una cadena. Aunque el novedoso proceso pueda parecer que se añade un paso más, la formación de polímeros similares a las proteínas (PLP) se salta varios pasos, ya que requiere que los investigadores formen péptidos en un sintetizador de fácil acceso y los inserten en la espina dorsal apretada en lugar de pasar por los tediosos pasos de la expresión de proteínas.
Para probar la eficacia del nuevo material, los investigadores aplicaron el material polimérico o la proteína nativa del mejillón en placas de vidrio. Los investigadores colocaron células en las placas y, tras lavarlas, evaluaron el número de células presentes, adheridas o no, para medir el rendimiento de los materiales. Comprobaron que el PLP formaba un superpegamento celular, dejando la mayor cantidad de células adheridas en comparación con la mezcla nativa y la placa no tratada.
"En realidad, no pretendíamos mejorar las propiedades del mejillón" --aclara Berger--. Sólo pretendíamos imitarlo, pero cuando fuimos a probarlo en varios ensayos diferentes, realmente obtuvimos mejores propiedades que el material nativo en estos escenarios".
El equipo espera que el modelo pueda ser ampliamente aplicable a otras proteínas que repiten su secuencia para ganar función en una nueva forma de replicar proteínas. Su hipótesis es que una plataforma de este tipo podría funcionar mejor que sus homólogas nativas porque son más densas y escalables.
Gianneschi asegura que éste es el primero de muchos trabajos que analizan los imitadores de proteínas basados en polímeros, y ya está pensando en aplicaciones para futuros materiales.
La resilina, por ejemplo, una proteína elástica que se encuentra en las patas y las alas de los insectos, podría utilizarse para fabricar drones flexibles y otros robots.
"Cuando se habla de polímeros, algunas personas piensan inmediatamente en bolsas y botellas de plástico --apunta Gianneschi--. En cambio, se trata de materiales de precisión muy funcionales y avanzados, hechos accesibles".
Gianneschi y Berger son inventores en propiedad intelectual pendiente en este espacio. Gianneschi también es profesor de ingeniería biomédica y ciencia e ingeniería de los materiales en la Escuela de Ingeniería McCormick y miembro del Instituto de Química de los Procesos de la Vida, el Instituto Simpson Querrey y el Centro Oncológico Integral Robert H. Lurie de la Universidad Northwestern. Es cofundador de una empresa, Grove Biopharma, que pretende desarrollar versiones de estos materiales como terapéutica traslacional.
