MADRID, 16 Oct. (EUROPA PRESS) -
Un equipo del Centro de Biología Molecular Severo Ochoa, centro mixto de la Universidad Autónoma de Madrid (UAM) y el Consejo Superior de Investigaciones Científicas (CSIC), han establecido las interacciones entre todas las proteínas de un virus bacteriano llamado Bam35, clave para el avance de la virología actual.
Los autores de este hallazgo, publicado en la revista 'Journal of Virology', recuerdan que prácticamente todos los procesos biológicos dependen de la presencia o actividad de las proteínas pero, pese a ello, en la actualidad aún existe una gran cantidad de proteínas en las base de datos con función desconocida, como sucede con la mitad de las proteínas de este virus.
La importancia del Bam35 radica en que pertenece a un grupo de virus poco estudiado que pueden infectar tanto a bacterias patógenas para los seres humanos ('Bacillus cereus' o 'B. anthracis') como a otras que son utilizadas como biopesticidas ('B. thuringiensis').
Además, la familia 'Tectiviridae' a la que pertenece el Bam35 ha sido recientemente relacionada con la evolución de virus que infectan a humanos, como los adenovirus, así como con la evolución de virus más complejos que existen, los virus gigantes.
En la investigación, en la que también han participado expertos de la Universidad Commonwealth de Virginia (Estados Unidos), utilizaron una técnica conocida como 'sistema de doble híbrido en levaduras', con la que lograron analizar todas las interacciones que se producen entre las 32 proteínas del virus.
Los resultados muestran un total de 76 interacciones únicas producidas por 24 de las proteínas, 12 de las cuales eran de función totalmente desconocida. Además, los autores completaron su trabajo con análisis bioquímicos y bioinformáticos.
El análisis de la gran cantidad de información obtenida ha permitido a los autores confirmar algunas funciones previamente sugeridas y asignar otras nuevas, como algunas de las proteínas estructurales que forman la partícula del virus (proteína minoritaria de la cápsida) y los vértices del mismo, necesarios para el reconocimiento y la infección de las bacterias.
NUEVAS FUNCIONES DETECTADAS
De igual modo, los resultados también indican nuevas funciones para proteínas previamente estudiadas como la transglicosilasa P26 que, además de permitir la ruptura de la pared de la bacteria, parece jugar un papel esencial en la estabilización de las interacciones de las proteínas que forman la partícula del virus.
"El trabajo es de gran importancia para la ciencia básica puesto que permite un mayor conocimiento de la biología de Bam35 y de otros virus en los que sus proteínas muestran semejanza con las de él", según los autores.
Además, los datos obtenidos facilitarán el análisis y la discusión de los resultados obtenidos en futuros estudios de la familia 'Tectiviridae', así como el entendimiento de su relación evolutiva con otros virus, añaden.